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Synthèse chimio-enzymatique de dérivés de laminari-oligosaccharides
Univ Europeenne - EAN : 9786131554544
Édition papier
EAN : 9786131554544
Paru le : 19 déc. 2010
69,00 €
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- EAN13 : 9786131554544
- Réf. fournisseur : 4858214
- Editeur : Univ Europeenne
- Date Parution : 19 déc. 2010
- Disponibilite : Disponible
- Barème de remise : NS
- Nombre de pages : 236
- Format : H:229 mm L:152 mm E:14 mm
- Poids : 353gr
- Interdit de retour : Retour interdit
- Résumé : Les -(1,3)-glucanes se rencontrent chez diverses espèces végétales et sont reconnus pour leurs activités immunostimulantes chez les mammifères, et leur rôle dans le système de défense des plantes. Ce manuscrit rappelle le rôle des glycoside- hydrolases et glycosynthases, les connaissances sur les -(1,3)-glucanes et - (1,3)-gluco-oligosaccharides, et introduit les "glucan-binding proteins", impliquées dans la reconnaissance des -glucanes. Le travail réalisé au CERMAV (Grenoble), pour disposer des outils nécessaires à l''étude des mécanismes d''action des - (1,3)-glucanes et des -(1,3)-gluco-oligosaccharides décrit une méthode de synthèse de - (1,3)-gluco-oligosaccharides à l''aide de la -(1,3)-glucosynthase GII E231G, et la synthèse d''un substrat fluorescent destiné au dosage d''activité endo- -(1,3)- glucanase. Le travail effectué à l''institut botanique de la LMU (Munich), dans le cadre d''un projet européen, concerne l''étude de la -glucan-binding protein de Glycine max, et a permis de déterminer le mécanisme d''hydrolyse d''une glycoside-hydrolase de la famille GH-81. Un travail de clonage de gènes Gbps de Medicago truncatula, modèle pour les Fabacées, a été réalisé.
