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Stress oxydant et glycation:
Univ Europeenne - EAN : 9783841783233
Édition papier
EAN : 9783841783233
Paru le : 1 déc. 2011
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- EAN13 : 9783841783233
- Réf. fournisseur : 5343963
- Editeur : Univ Europeenne
- Date Parution : 1 déc. 2011
- Disponibilite : Manque sans date
- Barème de remise : NS
- Nombre de pages : 312
- Format : H:220 mm L:150 mm E:18 mm
- Poids : 460gr
- Interdit de retour : Retour interdit
- Résumé : La plupart des pathologies, trouvent leur origine dans l'altération structurale et fonctionnelle de protéines d'intérêts. L'agrégation, la glycation et l'oxydation constituent ces principaux types de modification protéique observée dans de nombreuses maladies telles que le diabète, l'athérosclérose ou Alzheimer. Généralement, l'altération des activités biologiques de ces protéines est corrélée avec ses changements conformationnels. L'albumine, la protéine circulante la plus abondante constituant le plus important antioxydant du plasma sanguin est susceptible d'être exposée à un stress glycoxydant accru, et aboutir à la formation d'AGEs dont les effets sont néfastes au niveau physiologique. Dans cette étude, l'effet de trois types d'altérations (l'agrégation, la glycation et l'oxydation), sur la structure, le statut redox et l'activité antioxydante de l'albumine ont été évalué. Les résultats mettent en avant l'importance de la structure native de la sérum albumine sur l'intégrité de ses fonctions biologiques, en particulier sur son activité antioxydante. L'étude apporte un nouvel éclairage sur l'implication de l'albumine altérée dans les désordres métaboliques tels que le diabète.
- Biographie : Né en 1970 à Orange,Philippe Rondeau est titulaire d'un diplôme d'ingénieur en chimie ainsi qu'un doctorat en biochimie. Actuellement en poste à l'Université de La Réunion,il continue sa recherche sur les aspects structurale, fonctionnelle et physiologique de l'albumine humaine dans le cadre de la pathologie diabétique au sein du laboratoire GEICO.
