Nous utilisons des cookies pour améliorer votre expérience. Pour nous conformer à la nouvelle directive sur la vie privée, nous devons demander votre consentement à l’utilisation de ces cookies. En savoir plus.
Le système de sécrétion de type ii hxc de pseudomonas aeruginosa
Univ Europeenne - EAN : 9786131514838
Édition papier
EAN : 9786131514838
Paru le : 7 mars 2012
79,00 €
74,88 €
Disponible
Pour connaître votre prix et commander, identifiez-vous
Notre engagement qualité
-
Livraison gratuite
en France sans minimum
de commande -
Manquants maintenus
en commande
automatiquement -
Un interlocuteur
unique pour toutes
vos commandes -
Toutes les licences
numériques du marché
au tarif éditeur -
Assistance téléphonique
personalisée sur le
numérique -
Service client
Du Lundi au vendredi
de 9h à 18h
- EAN13 : 9786131514838
- Réf. fournisseur : 5174571
- Editeur : Univ Europeenne
- Date Parution : 7 mars 2012
- Disponibilite : Disponible
- Barème de remise : NS
- Nombre de pages : 268
- Format : H:229 mm L:152 mm E:15 mm
- Poids : 398gr
- Interdit de retour : Retour interdit
- Résumé : La bactérie Gram négative Pseudomonas aeruginosa produit un grand nombre d'exoprotéines remplissant de multiples fonctions. Pour rejoindre la surface ou le milieu extracellulaire, ces exoprotéines doivent franchir successivement la membrane interne, le périplasme et la membrane externe. De multiples systèmes de sécrétion ont été mis en place par P. aeruginosa pour réaliser ces différentes étapes. Ainsi, les exoprotéines peuvent traverser l'enveloppe par le système le plus approprié à leur transport. Un de ces systèmes, le système de sécrétion de type II (T2SS) est présent en deux exemplaires. Ces deux T2SS, complets et fonctionnels ont été appelés Xcp et Hxc. Ce travail de thèse a principalement porté sur le système Hxc. Il a permis de caractériser un des composants de ce système, la sécrétine HxcQ. Les sécrétines forment dans la membrane externe de larges pores par lesquels vont sortir les exoprotéines dans le milieu extérieur. La majeure partie de ce travail de recherche a permis de démontrer que la sécrétine HxcQ était une lipoprotéine et que cette sécrétine atypique était adressée à la membrane externe via son ancre lipidique N-terminale (Viarre et al., 2009).
