Nous utilisons des cookies pour améliorer votre expérience. Pour nous conformer à la nouvelle directive sur la vie privée, nous devons demander votre consentement à l’utilisation de ces cookies. En savoir plus.
La lipase pancréatique humaine apparentée de type 2
Univ Europeenne - EAN : 9786131526107
Édition papier
EAN : 9786131526107
Paru le : 5 août 2010
59,00 €
55,92 €
Disponible
Pour connaître votre prix et commander, identifiez-vous
Notre engagement qualité
-
Livraison gratuite
en France sans minimum
de commande -
Manquants maintenus
en commande
automatiquement -
Un interlocuteur
unique pour toutes
vos commandes -
Toutes les licences
numériques du marché
au tarif éditeur -
Assistance téléphonique
personalisée sur le
numérique -
Service client
Du Lundi au vendredi
de 9h à 18h
- EAN13 : 9786131526107
- Réf. fournisseur : 4510011
- Editeur : Univ Europeenne
- Date Parution : 5 août 2010
- Disponibilite : Disponible
- Barème de remise : NS
- Nombre de pages : 184
- Format : H:229 mm L:152 mm E:11 mm
- Poids : 279gr
- Interdit de retour : Retour interdit
- Résumé : Le pancréas humain synthétise 3 ARNms différents codant pour les lipases pancréatiques classique (HPL), apparentée de type 1 (HPLRP1) et de type 2 (HPLRP2). Ces lipases présentent une identité de séquence élevée et une organisation structurale identique. Leurs propriétés cinétiques diffèrent sur des substrats comme les triglycérides, les phospholipides et les galactolipides. Un ELISA a été mis au point, utilisant des anticorps anti-peptides spécifiques de la HPLRP2 pour la quantifier dans le suc pancréatique d'individus sains ou malades. Ces anticorps ont été utilisés pour une immuno-cytolocalisation le long du tractus digestif ou la HPLRP2 semble avoir divers rôles: digestif et antimicrobien. La HPLRP2 a été produite à partir de la levure Pichia pastoris et certaines de ces propriétés biochimiques ont été déterminées. Elle semble jouer le rôle de galactolipase dans la digestion des galactolipides in vivo. La présence des PLRPs2 a été recherchée dans le pancréas de diverses espèces aux régimes alimentaires différents. La forme non glycosylée de la HPLRP2 a été cristallisée et sa structure 3D en conformation ouverte en absence d'inhibiteur ou d'analogue de substrat a été déterminée.
