Expression et caractérisation de la lipoxygenase recombinante d olive

Univ Europeenne - EAN : 9786131594083
PALMIERI-THIERS-C
Édition papier

EAN : 9786131594083

Paru le : 31 oct. 2011

49,00 € 46,45 €
Disponible
Pour connaître votre prix et commander, identifiez-vous
Notre engagement qualité
  • Benefits Livraison gratuite
    en France sans minimum
    de commande
  • Benefits Manquants maintenus
    en commande
    automatiquement
  • Benefits Un interlocuteur
    unique pour toutes
    vos commandes
  • Benefits Toutes les licences
    numériques du marché
    au tarif éditeur
  • Benefits Assistance téléphonique
    personalisée sur le
    numérique
  • Benefits Service client
    Du Lundi au vendredi
    de 9h à 18h
  • EAN13 : 9786131594083
  • Réf. éditeur : 5356031
  • Editeur : Univ Europeenne
  • Date Parution : 31 oct. 2011
  • Disponibilite : Disponible
  • Barème de remise : NS
  • Nombre de pages : 124
  • Format : H:229 mm L:152 mm E:7 mm
  • Poids : 194gr
  • Interdit de retour : Retour interdit
  • Résumé : Les lipoxygénases (LOXs, EC 1.13.11.12) sont des dioxygénases qui catalysent l'oxydation des acides gras polyinsaturés. Plusieurs isoformes végétales ont été caractérisées mais leur rôle physiologique reste peu connu. Dans le but d'éclaircir le rôle de la LOX chez l'olive, un ADNc codant pour une de ses isoformes a été cloné. Cet ADNc montre de forts pourcentages d'identité avec d'autres LOXs végétales. L'enzyme recombinante, présente une double spécificité, elle produit des 9- et des 13-hydroperoxydes dans un rapport 2:1. Bien que l'activité LOX soit détectée à tous les stades de maturation du fruit, la 9/13-LOX est uniquement exprimée dans les stades noirs. Sans exclure son rôle dans l'élaboration de l'arôme, ces résultats suggèrent que la 9/13-LOX est probablement associée aux phénomènes de maturation et de sénescence des fruits. Afin d'augmenter le rendement de la 9/13-LOX d'olive recombinante, l'accessibilité du substrat à son site actif a été facilitée par mutagenèse dirigée. Les mutants, présentent un taux de conversion de l'acide linoléique jusqu'à 4 fois supérieur à celui de l'enzyme native et ont des paramètres cinétiques similaires à la LOX1 de soja commercialisée.
Haut de page
Copyright 2026 Cufay. Tous droits réservés.