Nous utilisons des cookies pour améliorer votre expérience. Pour nous conformer à la nouvelle directive sur la vie privée, nous devons demander votre consentement à l’utilisation de ces cookies. En savoir plus.
Expression et caractérisation de la lipoxygenase recombinante d olive
Univ Europeenne - EAN : 9786131594083
Édition papier
EAN : 9786131594083
Paru le : 31 oct. 2011
49,00 €
46,45 €
Disponible
Pour connaître votre prix et commander, identifiez-vous
Notre engagement qualité
-
Livraison gratuite
en France sans minimum
de commande -
Manquants maintenus
en commande
automatiquement -
Un interlocuteur
unique pour toutes
vos commandes -
Toutes les licences
numériques du marché
au tarif éditeur -
Assistance téléphonique
personalisée sur le
numérique -
Service client
Du Lundi au vendredi
de 9h à 18h
- EAN13 : 9786131594083
- Réf. éditeur : 5356031
- Editeur : Univ Europeenne
- Date Parution : 31 oct. 2011
- Disponibilite : Disponible
- Barème de remise : NS
- Nombre de pages : 124
- Format : H:229 mm L:152 mm E:7 mm
- Poids : 194gr
- Interdit de retour : Retour interdit
- Résumé : Les lipoxygénases (LOXs, EC 1.13.11.12) sont des dioxygénases qui catalysent l'oxydation des acides gras polyinsaturés. Plusieurs isoformes végétales ont été caractérisées mais leur rôle physiologique reste peu connu. Dans le but d'éclaircir le rôle de la LOX chez l'olive, un ADNc codant pour une de ses isoformes a été cloné. Cet ADNc montre de forts pourcentages d'identité avec d'autres LOXs végétales. L'enzyme recombinante, présente une double spécificité, elle produit des 9- et des 13-hydroperoxydes dans un rapport 2:1. Bien que l'activité LOX soit détectée à tous les stades de maturation du fruit, la 9/13-LOX est uniquement exprimée dans les stades noirs. Sans exclure son rôle dans l'élaboration de l'arôme, ces résultats suggèrent que la 9/13-LOX est probablement associée aux phénomènes de maturation et de sénescence des fruits. Afin d'augmenter le rendement de la 9/13-LOX d'olive recombinante, l'accessibilité du substrat à son site actif a été facilitée par mutagenèse dirigée. Les mutants, présentent un taux de conversion de l'acide linoléique jusqu'à 4 fois supérieur à celui de l'enzyme native et ont des paramètres cinétiques similaires à la LOX1 de soja commercialisée.