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Etude topologique de l'ATPase gastrique
Academiques - EAN : 9783838147178
Édition papier
EAN : 9783838147178
Paru le : 8 oct. 2014
67,90 €
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- EAN13 : 9783838147178
- Réf. fournisseur : 6454055
- Editeur : Academiques
- Date Parution : 8 oct. 2014
- Disponibilite : Manque sans date
- Barème de remise : NS
- Nombre de pages : 144
- Format : H:220 mm L:150 mm
- Poids : 222gr
- Interdit de retour : Retour interdit
- Résumé : Certaines enzymes de type membranaire utilisent le gradient ionique présent afin de synthétiser l'ATP. Elles convertissent l'énergie présente dans le gradient ionique en énergie chimique stockable et transportable. L'énergie stockée dans l'ATP est ensuite utilisée par d'autres ATPases appelées ATPhydrolases. Ces ATPases utilisent cette énergie chimique afin de générer d'autres gradients ioniques. Ceux-ci seront utilisés ensuite par d'autres protéines dans, par exemple, des phénomènes de transport actif. Ces gradients ne sont pas uniquement impliqués dans des mécanismes de transport. On peut également les retrouver dans des phénomènes de propagation de signaux via des neurotransmetteurs. Bien qu'à l'heure actuelle la compréhension macroscopique du couplage transport/hydrolyse de l'ATP dans ce phénomène ne pose aucun problème. Il n'en va pas de même de la compréhension au niveau moléculaire. Dans ce domaine, le manque de résultats obtenus à une résolution suffisante pose actuellement problème. Il est évident que la compréhension globale de ce mécanisme ne pourra se faire qu'à partir d'une description moléculaire des différentes structures impliquées dans ces transports.
- Biographie : Aggoun Baeyens Noreddine, né à Bruxelles le 1er Avril 1973, a obtenu sa thèse de doctorat en Science à l'Université Libre de Bruxelles. Ses recherches ont été réalisées au sein du laboratoire de structure et fonction des membranes biologiques et ont portées sur la compréhension des mécanismes moléculaires liés au transport de H+ par l'H+,K+-ATPASE.