Structures et fonctions des hémoprotéines hexacoordinées

Univ Europeenne - EAN : 9786138442554

Christophe Lechauve

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Édition papier

EAN : 9786138442554

Paru le : 1 janv. 2019

76,90 € 72,89 €

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Détails

EAN13 : 9786138442554
Réf. éditeur : 5572319
Editeur : Univ Europeenne
Date Parution : 1 janv. 2019
Disponibilite : Manque sans date
Barème de remise : NS
Nombre de pages : 232
Format : H:220 mm L:150 mm E:13 mm
Poids : 347gr
Interdit de retour : Retour interdit

Résumé

Résumé : Le médecin physiologiste allemand Hoppe Seyler (1862) a été le premier à attribuer la fonction de fixation et de transport de l'oxygène au pigment respiratoire contenu dans les globules rouges humains. Il a créé le mot «hémoglobine» pour désigner ce pigment: hema sang et globo boule (en référence à la forme sphérique de l'érythrocyte). Aujourd'hui le terme générique d'hémoglobine est souvent employé pour désigner la superfamille des globines, dont l'hémoglobine n'est qu'un membre, au même titre que la myoglobine, la cytoglobine, ou la neuroglobine. La superfamille des globines englobe des protéines homologues composées par l'association d'une partie protéique, la globine, et d'une partie prosthétique, l'hème, présentant une structure tridimensionnelle très conservée, le «globin fold». Les hémoprotéines sont impliquées dans un grand nombre de fonctions biologiques qui incluent le stockage et le transport de ligands externes, le transfert d'électrons ou la catalyse. Cette étude se concentre sur les propriétés structurales, dynamiques et fonctionnelles d'hémoprotéines hexacoordinées: la neuroglobine, la cytoglobine et la protéine bactérienne EcDos.
Biographie : Chercheur dans le département d'Hématologie à St. Jude Children's Research Hospital (Memphis, TN). Au cours des quinze dernières années, mes études se sont focalisées sur les relations structurelles et fonctionnelles des globines et le développement de traitements innovants.