Nous utilisons des cookies pour améliorer votre expérience. Pour nous conformer à la nouvelle directive sur la vie privée, nous devons demander votre consentement à l’utilisation de ces cookies. En savoir plus.
La maturation du procollagène fibrillaire de type III
Univ Europeenne - EAN : 9786131553325
Édition papier
EAN : 9786131553325
Paru le : 1 sept. 2018
35,90 €
34,03 €
Disponible
Pour connaître votre prix et commander, identifiez-vous
Notre engagement qualité
-
Livraison gratuite
en France sans minimum
de commande -
Manquants maintenus
en commande
automatiquement -
Un interlocuteur
unique pour toutes
vos commandes -
Toutes les licences
numériques du marché
au tarif éditeur -
Assistance téléphonique
personalisée sur le
numérique -
Service client
Du Lundi au vendredi
de 9h à 18h
- EAN13 : 9786131553325
- Réf. fournisseur : 6226950
- Editeur : Univ Europeenne
- Date Parution : 1 sept. 2018
- Disponibilite : Disponible
- Barème de remise : NS
- Nombre de pages : 52
- Format : H:220 mm L:150 mm E:3 mm
- Poids : 92gr
- Interdit de retour : Retour interdit
- Résumé : PCPE-1 est une protéine de la matrice extracellulaire qui stimule l'activité des protéases Tolloïdes telle que BMP-1 spécifiquement pour le clivage du propeptide C-terminal des procollagènes fibrillaires. Ce processus de maturation du collagène fibrillaire est impliqué dans des pathologies graves telles que les fibroses caractérisées par un dépôt excessif des collagènes fibrillaires. PCPE-1 est constituée de trois domaines CUB1, CUB2 et NTR. L'activation des protéases Tolloïdes se fait via une interaction directe entre les deux domaines CUB de PCPE-1 et le propeptide C-terminal du procollagène fibrillaire. Ce travail s'intéresse à l'aspect structural de cette interaction. Nous avons cloné, exprimé par le système baculovirus et purifié une protéine recombinante correspondant aux domaines CUB1CUB2 de PCPE-1 non glycosylée puis analysé par la technique structurale de base résolution SAXS les domaines CUB1CUB2 seul et en complexe avec le propeptide C-terminal. Ce travail a montré que le site de N-glycosylation n'était pas nécessaire pour l'interaction avec le propeptide C-terminal et l'activation de BMP-1 et a donné la première structure à basse résolution du complexe CUB1CUB2-CPIII.
- Biographie : Hassnae Afrache est titulaire d'un MASTER Recherche en Biochimie Structurale et Fonctionnelle de l'Université CLAUDE BERNARD LYON 1 et actuellement inscrite en thèse spécialité Oncologie à Aix Marseille Université.