Etude protéomique de la microhétérogénéité des caséines équines

Univ Europeenne - EAN : 9783841641885
Aurélie Matéos
Édition papier

EAN : 9783841641885

Paru le : 1 nov. 2018

79,90 € 75,73 €
Epuisé
Pour connaître votre prix et commander, identifiez-vous
Manquant sans date
Notre engagement qualité
  • Benefits Livraison gratuite
    en France sans minimum
    de commande
  • Benefits Manquants maintenus
    en commande
    automatiquement
  • Benefits Un interlocuteur
    unique pour toutes
    vos commandes
  • Benefits Toutes les licences
    numériques du marché
    au tarif éditeur
  • Benefits Assistance téléphonique
    personalisée sur le
    numérique
  • Benefits Service client
    Du Lundi au vendredi
    de 9h à 18h
  • EAN13 : 9783841641885
  • Réf. fournisseur : 2614144
  • Editeur : Univ Europeenne
  • Date Parution : 1 nov. 2018
  • Disponibilite : Manque sans date
  • Barème de remise : NS
  • Nombre de pages : 208
  • Format : H:220 mm L:150 mm E:12 mm
  • Poids : 313gr
  • Interdit de retour : Retour interdit
  • Résumé : La caséine b (CN-b) et la caséine as1 (CN-as1) du lait de jument possèdent un taux variable de phosphorylation et sont de bons modèles d'étude de l'influence du degré de phosphorylation et de la séquence peptidique sur la chélation de caséinophosphopeptides (CPP) avec des minéraux d'intérêt nutritionnel. Avant d'envisager une telle étude, la structure des caséines doit être déterminée précisément. Notre travail a été consacré à la caractérisation de variants post-transcriptionnels et post-traductionnels de CN-as1 et de CN-b. Il a été identifié trois variants d'épissage alternatif des exons 7 et 14 de la CN-as1 et quatre variants délétés du résidu Gln91, dans le lait équin. Il a été montré que le degré de phosphorylation de ces isoformes varie de 2 à 8 groupes phosphates. Des CPP trypsiques de chaque variant de phosphorylation de CN b ont été préparés avec une technique récente de chromatographie d'affinité au dioxyde de titane, ce qui a permis de localiser par spectrométrie de masse en tandem les sites phosphorylés de la CN-b (Ser9, Ser10, Thr12, Ser18, Ser23, Ser24, Ser25) et de montrer que la phosphorylation de la CN-b n'est pas aléatoire mais séquentielle.
  • Biographie : Aurélie MATEOS est maître de conférence en Biochimie à la faculté des Sciences Jean Perrin de l'université d'Artois depuis septembre 2015. Ses recherches se focalisent sur la qualité des aliments et plus particulièrement la biochimie alimentaire.Ce livre représente son travail de thèse réalisé à l'UR AFPA à Nancy sur le lait de jument
Haut de page
Copyright 2026 Cufay. Tous droits réservés.